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100	1		_aSyed Rehan, A. Hussain _9147348.
245	1	0	_aCaracterización de una Delta Endotoxina Mutante de Bacillus Thuringiensis con Estabilidad y Toxicidad Aumentadas / _cSyed Rehan, A. Hussain; Flórez, Álvaro M; Osorio, Cristina; Dean, Donald H; Alzate, Óscar.
300			_bilustraciones.
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520			_aLa a-Hélice 5 del domino I de las d-endotoxinas de Bacillus thuringiensis, es crítica para la toxicidad de las toxinas contra insectos al participar en la formación de canales iónicos. La participación en la función tóxica del residuo Histidina 168 (H168) –el cual es altamente conservado– fue estudiada mediante técnicas de biología molecular, electrofisiología y biofísica. La toxina mutante H168R fue 3 veces más tóxica que la toxina silvestre (ts) en Manduca sexta, mientras que H168Q fue 3 veces menos tóxica. Los análisis espectroscópicos indicaron que las mutaciones no producen alteraciones estructurales significativas y que la toxina H168R (Tm= 59 °C) es más estable que las toxinas H168Q (Tm= 57.5 °C) y wt (Tm= 56 °C). Las tres toxinas exhibieron uniones de afinidad similares (Kcom) en vesículas de intestino de larvas de insecto, indicando que las diferencias en la toxicidad no se deben a cambios en la unión inicial al receptor. Los ensayos de unión/disociación y fijación de voltaje mostraron que la reducción de la toxicidad de la toxina H168Q se puede atribuir a una disminución en la inserción y/o en la formación de canales iónicos.
650	1	7	_aTOXINAS _xPUBLICACIONES SERIADAS _9147349.
650	1	7	_aTOXINAS CONTRA INSECTOS _xPUBLICACIONES SERIADAS _9147350.
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700	1		_aFlórez, Álvaro M _9147355.
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773	0		_tRevista Colombiana de Biotecnología _dBogotá: Universidad Nacional de Colombia _gNo.2, vol.13 (2011). p-- 144 - 154 _x0123 - 3475
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