TY  - SER
AU  - Syed Rehan,A.Hussain
AU  - Flórez,Álvaro M
AU  - Osorio,Cristina
AU  - Dean,Donald H
AU  - Alzate,Óscar
TI  - Caracterización de una Delta Endotoxina Mutante de Bacillus Thuringiensis con Estabilidad y Toxicidad Aumentadas
SN  - 0120 6052
KW  - TOXINAS
KW  - PUBLICACIONES SERIADAS
KW  - TOXINAS CONTRA INSECTOS
KW  - TECNICAS BILOGIA MOLECULAR
KW  - MUTAGENESIS SITIO DIRIGIDA
KW  - ESTABILIDAD TERMICA
KW  - BACILLUS THURINGIENSIS
N2  - La a-Hélice 5 del domino I de las d-endotoxinas de Bacillus thuringiensis, es crítica para la toxicidad de las toxinas contra insectos al participar en la formación de canales iónicos. La participación en la función tóxica del residuo Histidina 168 (H168) –el cual es altamente conservado– fue estudiada mediante técnicas de biología molecular, electrofisiología y biofísica. La toxina mutante H168R fue 3 veces más tóxica que la toxina silvestre (ts) en Manduca sexta, mientras que H168Q fue 3 veces menos tóxica. Los análisis espectroscópicos indicaron que las mutaciones no producen alteraciones estructurales significativas y que la toxina H168R (Tm= 59 °C) es más estable que las toxinas H168Q (Tm= 57.5 °C) y wt (Tm= 56 °C). Las tres toxinas exhibieron uniones de afinidad similares (Kcom) en vesículas de intestino de larvas de insecto, indicando que las diferencias en la toxicidad no se deben a cambios en la unión inicial al receptor. Los ensayos de unión/disociación y fijación de voltaje mostraron que la reducción de la toxicidad de la toxina H168Q se puede atribuir a una disminución en la inserción y/o en la formación de canales iónicos
ER  -