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    <subfield code="a">Caracterizaci&#xF3;n de una Delta Endotoxina Mutante de Bacillus Thuringiensis con Estabilidad y Toxicidad Aumentadas /</subfield>
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    <subfield code="a">La a-H&#xE9;lice 5 del domino I de las d-endotoxinas de Bacillus thuringiensis, es cr&#xED;tica para la toxicidad de las toxinas contra insectos al participar en la formaci&#xF3;n de canales i&#xF3;nicos. La participaci&#xF3;n en la funci&#xF3;n t&#xF3;xica del residuo Histidina 168 (H168) &#x2013;el cual es altamente conservado&#x2013; fue estudiada mediante t&#xE9;cnicas de biolog&#xED;a molecular, electrofisiolog&#xED;a y biof&#xED;sica. La toxina mutante H168R fue 3 veces m&#xE1;s t&#xF3;xica que la toxina silvestre (ts) en Manduca sexta, mientras que H168Q fue 3 veces menos t&#xF3;xica. Los an&#xE1;lisis espectrosc&#xF3;picos indicaron que las mutaciones no producen alteraciones estructurales significativas y que la toxina H168R (Tm= 59 &#xB0;C) es m&#xE1;s estable que las toxinas H168Q (Tm= 57.5 &#xB0;C) y wt (Tm= 56 &#xB0;C). Las tres toxinas exhibieron uniones de afinidad similares (Kcom) en ves&#xED;culas de intestino de larvas de insecto, indicando que las diferencias en la toxicidad no se deben a cambios en la uni&#xF3;n inicial al receptor. Los ensayos de uni&#xF3;n/disociaci&#xF3;n y fijaci&#xF3;n de voltaje mostraron que la reducci&#xF3;n de la toxicidad de la toxina H168Q se puede atribuir a una disminuci&#xF3;n en la inserci&#xF3;n y/o en la formaci&#xF3;n de canales i&#xF3;nicos.</subfield>
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